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Weiterempfehlung
49,80 €
ISBN 978-3-8440-4134-7
Gebundene Ausgabe
238 Seiten
120 Abbildungen
353 g
21 x 14,8 cm
Deutsch
Dissertation
Dezember 2015
Ramona Christina Christmann
Spektroskopische Untersuchungen zu funktionsrelevanten Eisen-Liganden-Wechselwirkungen in Häm-Thiolat-Proteinen
Eisenhaltige Biomoleküle erfüllen in der Natur vielfältige lebenswichtige Aufgaben, wie z.B. Sauerstofftransport, Elektronentransfer sowie Sauerstoff- und Eisenspeicherung. Es wurden vier Hämproteine untersucht, deren Hämgruppe jeweils mittels eines Schwefels aus einem Cystein mit dem Apoprotein verbunden ist und die deshalb zu den Häm-Thiolat-Proteinen gehören.
Die Chloroperoxidase CPO ist bereits gut erforscht und bildet bei der Reaktion mit Wasserstoffperoxid das hochreaktive Intermediat Compound I (Cpd I), ein Fe(IV)=O Porphyrin-π-Kation-Radikalsystem. Dieses Cpd I wurde ebenfalls in manchen Cytochrom P450-Enzymen in einer sogenannten "Shunt"-Reaktion nachgewiesen. Die Cytochrom P450-Enzymfamilie katalysiert die Hydroxylierung zahlreicher Substrate, wobei Cpd I dabei für die Fähigkeit gesättigte C-H-Bindungen zu hydroxylieren verantwortlich gemacht wird. Diese Arbeit umfasst sowohl die Herstellung der Enzymproben und die Optimierung der Expressionsbedingungen als auch reaktionskinetische Untersuchungen der "Shunt"-Reaktion mit verschiedenen Persäuren und Reaktionsbedingungen für Cytochrom P450cam und Cytochrom P450bmp. Bei P450cam traten bei bestimmten Reaktionsbedingungen beide für Cpd I typischen Absorptionsbanden auf, bei P450bmp jedoch nicht. Es wird davon ausgegangen, dass Cpd I in den meisten Fällen zu schnell weiterreagiert und nicht genug für eine Detektion akkumuliert.
Zu guter Letzt wurde die NO-Bindung des Cimex-Nitrophorins cNP bei verschiedenen pH-Werten mittels Mössbauer-Spektroskopie untersucht und ein Mechanismus zur reversiblen Bindung von NO im cNP vorgestellt.
Schlagwörter: Häm-Thiolat-Proteine; Stopped-Flow-Spektroskopie; Mössbauer-Spektroskopie; Compound I; Shunt-Reaktion
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